科學家設計了可以與DNA自組裝形成病毒樣膠囊的短肽（J. Am. Chem. Soc. 2014, DOI: 10.1021/ja507833x）。研究人員表示，這些奈米繭可能為將基因或小分子藥物輸送到細胞中提供新的途徑。
在開發新型顆粒時，周瑩和倪蓉來自香港科技大學，他們試圖模仿病毒蛋白如何封裝其基因組DNA。她說，病毒使用簡單的蛋白質單元，像一堆樂高積木一樣沿著它們的DNA組裝。
因此，周瑩和倪蓉著手製造一種具有病毒蛋白三個基本功能的16個氨基酸的肽：在水中保持穩定，結合DNA，並自行組裝。他們透過在一端包含已知的DNA結合區域，在另一端包含水溶性序列來實現這一點。肽的中心部分是源自澱粉樣蛋白β的短的疏水性β摺疊，澱粉樣蛋白β是與阿爾茨海默病相關的肽。
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當與DNA一起孵育時，肽會堆疊起來，沿著DNA的長度形成帶狀結構。這些帶狀結構橫向連線成長度在12到65奈米之間的橢球形膠囊，類似於痘病毒的結構。奈米繭具有由重複的β摺疊形成的間隔4奈米的條紋。
斯坦福大學的賈亞庫馬爾·拉賈達斯說，透過從自然界汲取靈感，研究人員製造了創新的遞送顆粒。他說，這種自組裝既美觀又令人印象深刻。他解釋說，讓肽和DNA等兩種大分子結合在一起可能很困難，因為熵有利於組分保持分離狀態。其他研究人員已經設計了更復雜的蛋白質與DNA組裝，但與這些小的奈米繭肽相比，這些分子難以合成。
拉賈達斯說，但是，使肽能夠有效自組裝的相同因素也可能導致人體細胞出現問題。例如，澱粉樣蛋白β肽非常擅長聚集，因此可能難以解開奈米繭以在其細胞內遞送其內容物。此外，奈米繭對酶消化具有抵抗力。這可能導致它們積累並形成有毒團塊，隔離其他蛋白質、脂質或DNA。他認為研究人員可以透過用其他含有β摺疊的肽（如絲素蛋白）替代有問題的澱粉樣蛋白β肽來嘗試解決這些問題。最後，拉賈達斯指出，這種長度的工程肽往往會引起不良免疫反應。
儘管如此，拉賈達斯說，奈米繭成功自組裝的事實“開啟了無限的可能性。”